cas 51-35-4 L-Hydroxyproline Amino acid glycoprotein Hydrolyzed gelatin

Noong 1902, inihiwalay ni Hermann Emil Fischer ang hydroxyproline mula sa hydrolyzed gelatin.Noong 1905, nag-synthesize si Hermann Leuchs ng racemic mixture ng 4-hydroxyproline.

Ang hydroxyproline ay naiiba sa proline sa pagkakaroon ng mga hydroxyl group (OH) na nakakabit sa gamma carbon atoms.

Ang hydroxyproline ay ginawa sa pamamagitan ng hydroxylation ng amino acid proline ng prolyl hydroxylase pagkatapos ng synthesis ng protina.Ang mga reaksyong na-catalyzed ng enzyme ay nangyayari sa loob ng endoplasmic reticulum lumen.Bagama't hindi ito direktang isinasama sa mga protina, ang hydroxyproline ay bumubuo ng humigit-kumulang 4 na porsiyento ng lahat ng mga amino acid na matatagpuan sa tissue ng hayop, higit pa kaysa sa iba pang pitong amino acid na pinagsama.

collagen
Hydroxyproline ay ang pangunahing bahagi ng collagen, accounting para sa tungkol sa 13.5% ng mammalian collagen.Ang hydroxyproline at proline ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa katatagan ng collagen.Pinapayagan nila ang mga spiral ng collagen na umikot nang husto.Sa tipikal na collagen XAa-Yaa-Gly triplet (kung saan ang Xaa at Yaa ay anumang amino acid), ang proline na sumasakop sa posisyon ng Yaa ay hydroxylated upang makagawa ng XAa-hyp-Gly sequence.Ang pagbabagong ito ng proline residues ay nagpapataas ng katatagan ng collagen triple helix.Ito ay orihinal na iminungkahi na ang katatagan ay dahil sa pagbuo ng isang network ng hydrogen bonds sa pagitan ng prolyl hydroxyl group at ng backbone carbonyl group.Kasunod na ipinakita na ang pagtaas sa katatagan ay pangunahin sa pamamagitan ng mga stereoelectronic na epekto, na may hydration ng mga residu ng hydroxyproline na nagbibigay ng kaunti o walang karagdagang katatagan.