cas 51-35-4 L-Hydroxyproline Glycoprotéine d'acide aminé Gélatine hydrolysée

En 1902, Hermann Emil Fischer isole l'hydroxyproline de la gélatine hydrolysée.En 1905, Hermann Leuchs synthétise un mélange racémique de 4-hydroxyproline.

L'hydroxyproline diffère de la proline par la présence de groupes hydroxyle (OH) attachés aux atomes de carbone gamma.

L'hydroxyproline est produite par hydroxylation de l'acide aminé proline par la prolyl hydroxylase après synthèse protéique.Des réactions catalysées par des enzymes se produisent dans la lumière du réticulum endoplasmique.Bien qu'elle ne soit pas incorporée directement dans les protéines, l'hydroxyproline représente environ 4 pour cent de tous les acides aminés présents dans les tissus animaux, soit plus que les sept autres acides aminés incorporés.

collagène
L'hydroxyproline est le principal composant du collagène, représentant environ 13,5 % du collagène des mammifères.L'hydroxyproline et la proline jouent un rôle clé dans la stabilité du collagène.Ils permettent aux spirales de collagène de se tordre brusquement.Dans le triplet typique de collagène XAa-Yaa-Gly (où Xaa et Yaa sont n'importe quel acide aminé), la proline occupant la position Yaa est hydroxylée pour produire la séquence XAa-hyp-Gly.Cette modification des résidus proline augmente la stabilité de la triple hélice du collagène.Il a été initialement proposé que la stabilité était due à la formation d'un réseau de liaisons hydrogène entre le groupe prolyle hydroxyle et le groupe carbonyle du squelette.Il a ensuite été démontré que l'augmentation de la stabilité provenait principalement d'effets stéréoélectroniques, l'hydratation des résidus hydroxyproline n'apportant que peu ou pas de stabilité supplémentaire.