cas 51-35-4 L-Hydroxyproline Aminoácido glicoproteína Gelatina hidrolisada

Em 1902, Hermann Emil Fischer isolou a hidroxiprolina da gelatina hidrolisada.Em 1905, Hermann Leuchs sintetizou uma mistura racêmica de 4-hidroxiprolina.

A hidroxiprolina difere da prolina na presença de grupos hidroxila (OH) ligados a átomos de carbono gama.

A hidroxiprolina é produzida pela hidroxilação do aminoácido prolina pela prolil hidroxilase após a síntese protéica.As reações catalisadas por enzimas ocorrem dentro do lúmen do retículo endoplasmático.Embora não seja incorporada diretamente nas proteínas, a hidroxiprolina representa cerca de 4% de todos os aminoácidos encontrados no tecido animal, mais do que os outros sete aminoácidos incorporados.

colágeno
A hidroxiprolina é o principal componente do colágeno, representando cerca de 13,5% do colágeno dos mamíferos.A hidroxiprolina e a prolina desempenham um papel fundamental na estabilidade do colágeno.Eles permitem que as espirais de colágeno se torçam bruscamente.No típico tripleto de colágeno XAa-Yaa-Gly (onde Xaa e Yaa são qualquer aminoácido), a prolina que ocupa a posição Yaa é hidroxilada para produzir a sequência XAa-hyp-Gly.Esta modificação dos resíduos de prolina aumenta a estabilidade da tripla hélice do colágeno.Foi originalmente proposto que a estabilidade se devia à formação de uma rede de ligações de hidrogênio entre o grupo hidroxila prolil e o grupo carbonila da estrutura principal.Posteriormente, foi demonstrado que o aumento da estabilidade se dá principalmente através de efeitos estereoeletrônicos, com a hidratação dos resíduos de hidroxiprolina proporcionando pouca ou nenhuma estabilidade adicional.