cas 51-35-4 L-hidroxiprolina Aminoácido glicoproteína Gelatina hidrolizada

En 1902, Hermann Emil Fischer aisló la hidroxiprolina a partir de gelatina hidrolizada.En 1905, Hermann Leuchs sintetizó una mezcla racémica de 4-hidroxiprolina.

La hidroxiprolina se diferencia de la prolina por la presencia de grupos hidroxilo (OH) unidos a átomos de carbono gamma.

La hidroxiprolina se produce por hidroxilación del aminoácido prolina por la prolil hidroxilasa después de la síntesis de proteínas.Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren dentro de la luz del retículo endoplásmico.Aunque no se incorpora directamente a las proteínas, la hidroxiprolina constituye aproximadamente el 4 por ciento de todos los aminoácidos que se encuentran en el tejido animal, más que los otros siete aminoácidos incorporados.

colágeno
La hidroxiprolina es el componente principal del colágeno y representa aproximadamente el 13,5% del colágeno de los mamíferos.La hidroxiprolina y la prolina juegan un papel clave en la estabilidad del colágeno.Permiten que las espirales de colágeno se retuerzan bruscamente.En el triplete típico de colágeno XAa-Yaa-Gly (donde Xaa y Yaa son cualquier aminoácido), la prolina que ocupa la posición Yaa se hidroxila para producir la secuencia XAa-hyp-Gly.Esta modificación de los residuos de prolina aumenta la estabilidad de la triple hélice del colágeno.Originalmente se propuso que la estabilidad se debía a la formación de una red de enlaces de hidrógeno entre el grupo prolil hidroxilo y el grupo carbonilo principal.Posteriormente se ha demostrado que el aumento de la estabilidad se debe principalmente a efectos estereoelectrónicos, proporcionando la hidratación de los residuos de hidroxiprolina poca o ninguna estabilidad adicional.